Kľúčový rozdiel – Afinita verzus Avidita
Interakcia protilátkového antigénu je kľúčovou interakciou v bunkách pri reakcii proti infekciám. Antigény sú cudzie častice, ktoré vstupujú do hostiteľských buniek. Skladajú sa hlavne z polysacharidov alebo glykoproteínov a majú zvláštne tvary. K interakcii medzi antigénom a protilátkou dochádza podľa správnej väzby dvoch strán nekovalentnými väzbami, ako sú vodíkové väzby, van der Waalsove väzby atď. Táto interakcia je reverzibilná. Afinita a avidita sú dva parametre, ktoré merajú silu interakcie antigén-protilátka v imunológii. Kľúčový rozdiel medzi afinitou a aviditou je v tom, že afinita je mierou sily individuálnej interakcie medzi epitopom a jedným väzbovým miestom protilátky, zatiaľ čo avidita je mierou celkových väzieb medzi antigénnymi determinantami a väzbovými miestami pre antigén multivalentnej protilátky. Afinita je jedným z faktorov, ktorý ovplyvňuje aviditu interakcie antigén-protilátka.
Čo je afinita?
Afinita je mierou interakcie medzi antigén viažucim miestom protilátky a epitopom antigénu. Hodnota afinity odráža čistý výsledok príťažlivých a odpudivých síl medzi jednotlivým epitopom a individuálnym väzbovým miestom. Vysoká hodnota afinity je výsledkom silnej interakcie s atraktívnejšími silami medzi epitopom a Ab väzbovým miestom. Nízka hodnota afinity označuje nízku rovnováhu medzi príťažlivými a odpudivými silami.
Afinita monoklonálnych protilátok sa dá ľahko merať, pretože majú jeden epitop a sú homogénne. Polyklonálne protilátky dosahujú priemernú hodnotu afinity v dôsledku ich heterogénnej povahy a ich rozdielov v afinitách k rôznym antigénnym epitopom.
Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) je nová technika vo farmakológii, ktorá sa používa na meranie afinity protilátok. Výsledkom sú presnejšie, pohodlnejšie a informatívnejšie údaje na stanovenie afinity. Protilátky s vysokou afinitou sa rýchlo viažu na epitop a vytvárajú silnú väzbu, ktorá pretrváva počas imunologických testov, zatiaľ čo protilátky s nízkou afinitou rozpúšťajú interakciu a testy ich nedetekujú.
Čo je Avidity?
Avidita protilátky je mierou celkovej sily väzby medzi antigénmi a protilátkou. Závisí to od viacerých faktorov, ako je afinita protilátky k antigénu, valencia antigénu a protilátky a štruktúrne usporiadanie interakcie. Ak sú protilátka a antigén multivalentné a majú priaznivé štruktúrne usporiadanie, interakcia zostáva veľmi silná vďaka vysokej avidite. Avidita vždy vykazuje vyššiu hodnotu ako súčet jednotlivých afinit.
Väčšina antigénov je multimérna a väčšina protilátok je multivalenčných. Väčšina interakcií antigén-protilátka teda zostáva silná a stabilná vďaka vysokej avidite komplexu antigén-protilátka.
Obrázok01: Afinita a avidita protilátky
Aký je rozdiel medzi Affinity a Avidity?
Afinita verzus Avidita |
|
Afinita označuje silu interakcie medzi jedným antigénnym epitopom s jedným antigén viažucim miestom protilátky. | Avidita je miera celkovej sily interakcie medzi antigénnymi epitopmi s multivalenčnou protilátkou. |
Výskyt | |
Nastáva medzi individuálnym epitopom a individuálnym väzbovým miestom | Nastáva medzi multivalentnými antigénmi a protilátkami. |
Value | |
Afinita je rovnováha príťažlivých a odpudivých síl. | Avidita môže byť považovaná za hodnotu vyššiu ako súčet jednotlivých afinit. |
Súhrn – Afinita verzus Avidita
Interakcia antigénových protilátok je špecifická, reverzibilná, nekovalentná interakcia dôležitá v imunologických štúdiách. Je podobná interakcii enzýmového substrátu. Špecifický antigén sa viaže so špecifickou protilátkou. Afinita a avidita sú dve miery tejto interakcie. Afinita odráža silu jednej interakcie medzi epitopom a antigén viažucim miestom protilátky. Avidita odráža celkovú silu komplexu antigén protilátky. Toto je rozdiel medzi afinitou a aviditou. Avidita je výsledkom viacerých afinit, ktoré sa vyskytujú v jednom komplexe antigénovej protilátky, pretože väčšina antigénov a protilátok je multivalentná a zachováva si niekoľko interakcií na stabilizáciu väzby.