Kľúčový rozdiel – trypsín vs chymotrypsín
Trávenie bielkovín je veľmi dôležitý proces v celkovom procese trávenia v živých organizmoch. Komplexné proteíny sa štiepia na monoméry aminokyselín a vstrebávajú sa cez tenké črevo. Proteíny sú nevyhnutné, pretože plnia hlavnú funkčnú a štrukturálnu úlohu v organizme. Trávenie bielkovín prebieha prostredníctvom enzýmov na trávenie bielkovín, ktoré zahŕňajú trypsín, chymotrypsín, peptidázy a proteázy. Trypsín je enzým štiepiaci proteíny, ktorý štiepi peptidovú väzbu na základných aminokyselinách, medzi ktoré patrí lyzín a arginín. Chymotrypsín je tiež enzým na trávenie bielkovín, ktorý štiepi peptidovú väzbu na aromatických aminokyselinách, ako je fenylalanín, tryptofán a tyrozín. Kľúčový rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom je poloha aminokyseliny, v ktorej sa štiepi v proteíne. Trypsín sa štiepi v pozíciách bázických aminokyselín, zatiaľ čo chymotrypsín sa štiepi v pozíciách aromatických aminokyselín.
Čo je trypsín?
Trypsín je 23,3 kDa proteín, ktorý patrí do rodiny serínových proteáz a jeho hlavnými substrátmi sú zásadité aminokyseliny. Tieto základné aminokyseliny zahŕňajú arginín a lyzín. Trypsín objavil v roku 1876 Kuhne. Trypsín je globulárny proteín a existuje vo svojej neaktívnej forme, ktorou je trypsinogén – zymogén. Mechanizmus účinku trypsínu je založený na aktivite serínovej proteázy.
Trypsín štiepi na C-konci základných aminokyselín. Ide o hydrolytickú reakciu a prebieha pri pH – 8,0 v tenkom čreve. Aktivácia trypsinogénu prebieha odstránením koncového hexapeptidu a vzniká aktívna forma; trypsín. Aktívny trypsín je dvoch hlavných typov; α – trypsín a β-trypsín. Líšia sa tepelnou stabilitou a štruktúrou. Aktívne miesto trypsínu obsahuje histidín (H63), kyselinu asparágovú (D107) a serín (S200).
Obrázok 01: Trypsín
Enzymatický účinok trypsínu je inhibovaný DFP, aprotinínom, Ag+, benzamidínom a EDTA. Aplikácie trypsínu zahŕňajú disociáciu tkaniva, trypsinizáciu v živočíšnej bunkovej kultúre, tryptické mapovanie, in vitro proteínové štúdie, odtlačky prstov a v aplikáciách tkanivových kultúr.
Čo je chymotrypsín?
Chymotrypsín má molekulovú hmotnosť 25,6 kDa a patrí do rodiny serínových proteáz a je to endopeptidáza. Chymotrypsín existuje vo svojej neaktívnej forme, ktorou je chymotrypsinogén. Chymotrypsín bol objavený v roku 1900. Chymotrypsín hydrolyzuje peptidové väzby na aromatických aminokyselinách. Tieto aromatické substráty zahŕňajú tyrozín, fenylalanín a tryptofán. Substráty tohto enzýmu sú hlavne v L-izoméroch a ľahko pôsobia na amidy a estery aminokyselín. Optimálne pH, v ktorom chymotrypsín pôsobí, je 7,8 – 8,0. Existujú dve hlavné formy chymotrypsínu, ako je chymotrypsín A a chymotrypsín B a mierne sa líšia v štruktúrnych a proteolytických charakteristikách. Aktívne miesto chymotrypsínu obsahuje katalytickú triádu a skladá sa z histidínu (H57), kyseliny asparágovej (D102) a serínu (S195).
Obrázok 02: Chymotrypsín
Aktivátory chymotrypsínu sú cetyltrimetylamóniumbromid, dodecyltrimetylamóniumbromid, hexadecyltrimetylamóniumbromid a tetrabutylamóniumbromid. Inhibítory chymotrypsínu sú peptidylaldehydy, borónové kyseliny a deriváty kumarínu. Chymotrypsín sa komerčne používa pri syntéze peptidov, mapovaní peptidov a získavaní odtlačkov prstov peptidov.
Aké sú podobnosti medzi trypsínom a chymotrypsínom?
- Oba enzýmy sú serínové proteázy.
- Oba enzýmy štiepia peptidové väzby.
- Oba enzýmy pôsobia v tenkom čreve.
- Oba enzýmy existujú vo svojej neaktívnej forme ako zymogény.
- Oba enzýmy sú zložené z katalytickej triády obsahujúcej histidín, kyselinu asparágovú a serín vo svojom aktívnom mieste.
- Oba enzýmy boli pôvodne objavené a extrahované z dobytka.
- Produkcia oboch enzýmov sa v súčasnosti vykonáva pomocou techník rekombinantnej DNA.
- Oba enzýmy pôsobia na optimálne zásadité pH.
- Oba enzýmy sa používajú in vitro v rôznych odvetviach.
Aký je rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom?
Trypsín vs chymotrypsín |
|
| Trypsín je enzým tráviaci bielkoviny, ktorý štiepi peptidovú väzbu na základných aminokyselinách, ako je lyzín a arginín. | Chymotrypsín, ktorý je tiež enzýmom tráviacim bielkoviny, štiepi peptidovú väzbu na aromatických aminokyselinách, ako je fenylalanín, tryptofán a tyrozín. |
| Molekulová hmotnosť | |
| Molekulová hmotnosť trypsínu je 23,3 k Da. | Molekulová hmotnosť chymotrypsínu je 25,6 k Da. |
| Substráty | |
| Komplexné bielkoviny sa štiepia na monoméry aminokyselín a vstrebávajú sa cez tenké črevo. | substráty aromatických aminokyselín ako tyrozín, tryptofán a fenylalanín pôsobia na chymotrypsín. |
| Zymogénna forma enzýmu | |
| Trypsinogén je neaktívna forma trypsínu. | Chymotrypsinogén je neaktívna forma chymotrypsínu. |
| Aktivátory | |
| Lantanoidy sú aktivátory trypsínu. | Cetyltrimetylamóniumbromid, dodecyltrimetylamóniumbromid, hexadecyltrimetylamóniumbromid a tetrabutylamóniumbromid sú aktivátory chymotrypsínu. |
|
Inhibítory |
|
| DFP, aprotinín, Ag+, Benzamidín a EDTA sú inhibítory trypsínu. | Peptidylaldehydy, borónové kyseliny a deriváty kumarínu sú inhibítory chymotrypsínu. |
Zhrnutie – trypsín vs chymotrypsín
Peptidázy alebo proteolytické enzýmy štiepia proteíny hydrolýzou peptidovej väzby. Trypsín štiepi peptidovú väzbu na bázických aminokyselinách, zatiaľ čo chymotrypsín štiepi peptidovú väzbu na aromatických aminokyselinových zvyškoch. Oba enzýmy sú serínové peptidázy a pôsobia v tenkom čreve v prostredí zásaditého pH. V súčasnosti sa veľa výskumu zaoberá výrobou trypsínu a chymotrypsínu pomocou technológie rekombinantnej DNA s použitím rôznych druhov baktérií a húb, pretože tieto enzýmy majú vysokú priemyselnú hodnotu. Toto je rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom.
Stiahnite si PDF verziu trypsínu vs chymotrypsínu
Verziu tohto článku si môžete stiahnuť vo formáte PDF a použiť ju na offline účely podľa citácie. Stiahnite si PDF verziu tu Rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom
