Kľúčový rozdiel medzi ubikvitináciou a sumoyláciou je v tom, že ubikvitinácia je posttranslačná modifikácia, ktorá môže označovať proteíny na degradáciu alebo mať iné samostatné funkcie, zatiaľ čo sumoylácia je posttranslačná modifikácia, ktorá sa v bunkách nepoužíva na označenie proteínov pre degradácia.
Post-translačné modifikácie sú kovalentné a enzymatické modifikácie, ku ktorým dochádza po syntéze bielkovín. Tieto modifikácie regulujú proteínové aktivity. Pripojenie malých chemických skupín, cukru, lipidov a polypeptidov modifikuje proteíny. Ubikvitín je najznámejší modifikátor polypeptidov. Okrem toho existuje niekoľko proteínov podobných ubikvitínu. Malý modifikátor súvisiaci s ubikvitínom (SUMO) je jedným z takýchto modifikátorov. Preto sú ubikvitinácia a sumoylácia dve posttranslačné modifikácie. Ubikvitinácia označuje proteíny na degradáciu. Na rozdiel od toho sa sumoylácia nepoužíva na označenie proteínov na degradáciu. Obe modifikácie regulujú lokalizáciu a aktivitu proteínu. Sú to reverzibilné procesy.
Čo je ubikvitinácia?
Ubikvitín je modifikátor polypeptidov. Je to malý proteín pôsobiaci ako molekulárny tag pri posttranslačnej modifikácii proteínov. Ubikvitinácia je proces, ktorý využíva ubikvitín na posttranslačné modifikácie. Rôzne enzýmy katalyzujú kovalentnú konjugáciu ubikvitínu na proteíny. Prebieha v prítomnosti ATP. Enzýmy, ktoré katalyzujú ubikvitináciu, sú enzýmy aktivujúce ubikvitín, enzýmy konjugujúce ubikvitín a ubikvitín ligázy.
Obrázok 01: Ubikvitinácia
Ubikvitinácia hrá dôležitú úlohu pri zacielení proteínov na proteolytickú degradáciu. Okrem toho môže ubikvitinácia tiež regulovať lokalizáciu a aktivitu proteínov. Tento proces je možné zvrátiť pôsobením enzýmov deubikvitinázy.
Čo je SUMOylácia?
SUMOylácia je ďalšia post-translačná modifikácia využívajúca malé modifikátory podobné ubikvitínu (SUMO). Kovalentné pripojenie SUMO mení štruktúru a funkciu proteínu. SUMOylácia kovalentne modifikuje veľké množstvo proteínov zapojených do mnohých bunkových procesov vrátane génovej expresie, štruktúry chromatínu, signálnej transdukcie a udržiavania genómu.
Obrázok 02: SUMO Proteín
SUMOylácia reguluje lokalizáciu a aktivitu proteínov podobne ako ubikvitinácia. Na rozdiel od ubikvitinácie však sumoylácia neoznačuje ani neoznačuje proteíny na degradáciu. Podobne ako ubikvitinácia, sumoylácia je enzymatický proces, ktorý je katalyzovaný enzýmami.
Aké sú podobnosti medzi ubikvitináciou a SUMOyláciou?
- Ubikvitinácia a sumoylácia sú dve dôležité post-translačné modifikácie.
- Sumoylácia aj ubikvitinácia sú reverzibilné procesy.
- Zohrávajú rozhodujúcu úlohu v biologických funkciách.
- Niektoré proteíny môžu byť modifikované pomocou SUMO a ubikvitínu.
- Oba procesy menia funkciu bielkovín.
- Obe posttranslačné modifikácie navyše regulujú lokalizáciu a aktivitu proteínu.
- Vyžadujú kaskádu enzýmov.
Aký je rozdiel medzi ubikvitináciou a SUMOyláciou?
Ubikvitinácia a SUMOylácia sú dve posttranslačné modifikácie, ktoré menia funkciu proteínov. Ubikvitinácia je kovalentná konjugácia ubikvitínu k proteínom, zatiaľ čo SUMOylácia je pridanie SUMO k proteínom. Okrem toho ubikvitinácia označuje proteíny na proteolytickú degradáciu, zatiaľ čo SUMOylácia neoznačuje proteíny na degradáciu. Toto je kľúčový rozdiel medzi ubikvitináciou a sumoyláciou.
Infografika nižšie zobrazuje ďalšie podrobnosti o rozdieloch medzi ubikvitináciou a sumoyláciou.
Zhrnutie – Ubikvitinácia vs SUMOylácia
Ubikvitinácia a sumoylácia sú dve dôležité post-translačné modifikácie. Oba sú reverzibilné procesy katalyzované enzýmami. Pri ubikvitinácii je ubikvitín modifikátorom polypeptidu, zatiaľ čo pri sumoylácii sú modifikátormi SUMO. Ubikvitíny sú kovalentne konjugované s proteínmi a menia ich štruktúru a funkciu. SUMO sa pridávajú k proteínom sumoyláciou. SUMOylácia je analogická s ubikvityláciou v zmysle reakčnej schémy a použitých tried enzýmov. Ubikvitinácia však označuje proteíny na degradáciu závislú od proteazómu, zatiaľ čo sumoylácia nezahŕňa označovanie proteínov na degradáciu. Toto je kľúčový rozdiel medzi ubikvitináciou a sumoyláciou.
