Kľúčový rozdiel medzi alosterickými a nealosterickými enzýmami je v tom, že alosterické enzýmy majú alosterické miesta iné ako ich aktívne miesta na väzbu regulačných molekúl, zatiaľ čo nealosterické enzýmy majú iba aktívne miesto na väzbu so substrátom.
Existujú rôzne spôsoby regulácie enzýmov. Jednou z takýchto foriem enzýmovej regulácie je alosterická regulácia. Alosterickú reguláciu uľahčujú enzýmy nazývané alosterické enzýmy. Regulačné molekuly sa viažu na alosterické miesta, ktoré má enzým a regulujú enzymatickú aktivitu. Preto sú alosterické enzýmy známe aj ako regulačné enzýmy. Špecialitou alosterických enzýmov je, že majú ďalšie miesta iné ako hlavné aktívne miesto.
Čo sú to alosterické enzýmy?
Alosterické enzýmy sú typom enzýmu, ktorý má alosterické miesta na väzbu regulačných molekúl. Tieto miesta sú umiestnené v rôznych proteínových podjednotkách enzýmu. Regulačná molekula môže byť inhibítor alebo aktivátor. Keď sa inhibítor naviaže na enzým, aktivita enzýmu sa zníži. Keď sa aktivátor naviaže na enzým, enzymatická funkcia sa zvýši. Tento typ regulácie enzymatickej aktivity je známy ako alosterická regulácia. Alosterický enzým je špecifický pre svoj substrát a jeho regulačné molekuly (modulátory). Interakcia regulačnej molekuly/modulátora s enzýmom je reverzibilná a nekovalentná. Reakcia katalyzovaná alosterickým enzýmom vykazuje sigmoidálnu krivku.
Obrázok 01: Allosterická inhibícia
Alosterická regulácia prebieha ako mechanizmus spätnej väzby. Pri inhibícii negatívnej spätnej väzby je regulačná molekula inhibítorom a inhibuje reakciu. V mechanizme pozitívnej spätnej väzby efektorová molekula alebo aktivátor, ktorý sa viaže na alosterické miesto, zvyšuje rýchlosť reakcie. Väzba alosterického modulátora na alosterický enzým mení konformáciu proteínu, čím ovplyvňuje jeho funkciu. Pyruvátkináza, ribonukleotidreduktáza, aspartáttranskarbamoyláza a ADP-glukózapyrofosforyláza sú niekoľko príkladov alosterických enzýmov.
Čo sú to nealosterické enzýmy?
Nealosterické enzýmy sú enzýmy, ktoré nespracúvajú iné alosterické miesta ako aktívne miesto. Ide teda o jednoduché enzýmy, ktoré majú iba jedno aktívne miesto enzýmu. Tieto enzýmy sú substrátovo špecifické enzýmy. Sú to tiež neregulačné enzýmy. Ich reakcie vykazujú hyperbolickú krivku.
Obrázok 02: Hyperbolická krivka znázornená nealosterickým enzýmom
Ak existuje kompetitívny inhibítor, rýchlosť reakcie klesá. Kompetitívny inhibítor je podobný substrátu. Preto súťaží so substrátom o väzbu s aktívnym miestom. Keď sa substrát neviaže na aktívne miesto, nemôže sa vytvoriť komplex substrát-enzým, takže rýchlosť reakcie klesá.
Aké sú podobnosti medzi alosterickými a nealosterickými enzýmami?
- Alosterické a nealosterické enzýmy sú dva typy enzýmov.
- Skladajú sa z bielkovín.
- Katalyzujú biochemické reakcie v živých bunkách.
- Oba typy enzýmov zostávajú na konci reakcie nezmenené.
- Na katalyzovanie reakcie stačí malá koncentrácia týchto enzýmov.
- Sú citlivé na zmeny pH a teploty.
Aký je rozdiel medzi alosterickými a nealosterickými enzýmami?
Alosterický enzým je enzým, ktorý má ďalšie miesto nazývané regulačné miesto alebo alosterické miesto na väzbu regulačnej molekuly. Nealosterický enzým je jednoduchý enzým, ktorý má iba aktívne miesto pre väzbu svojho substrátu. Toto je kľúčový rozdiel medzi alosterickými a nealosterickými enzýmami.
Nasledujúca infografika uvádza rozdiely medzi alosterickými a nealosterickými enzýmami v tabuľkovej forme na porovnanie vedľa seba.
Zhrnutie – Allosterické vs nealosterické enzýmy
Alosterický enzým je regulačný enzým, ktorý má iné alosterické miesto ako aktívne miesto. Regulačná molekula sa teda môže viazať na alosterické miesto a regulovať enzymatickú aktivitu. Na rozdiel od toho nealosterický enzým nemá alosterické miesto. Má iba aktívnu stránku. Nealosterické enzýmy nie sú regulačnými enzýmami. Allosterické enzýmy sú špecifické pre substrát aj pre regulačné molekuly, zatiaľ čo nealosterické enzýmy sú špecifické pre substrát. Toto je zhrnutie rozdielu medzi alosterickými a nealosterickými enzýmami.
