Kľúčový rozdiel medzi alosterickým miestom a aktívnym miestom je v tom, že alosterické miesto je oblasť enzýmu, ktorá umožňuje molekulám aktivátora alebo inhibítora viazať sa na enzým a buď aktivovať alebo inhibovať aktivitu enzýmu, zatiaľ čo aktívne miesto je oblasť enzýmu, kde sa molekuly substrátu viažu a katalyzujú reakciu vedúcu k produkcii konkrétnych produktov.
Enzýmy sú bielkoviny, ktoré pomáhajú biochemickým reakciám v ľudskom tele. Jednou z najdôležitejších úloh enzýmov je trávenie. Enzýmy tiež pomáhajú pri dýchaní, budovaní svalov, nervových funkciách a zbavovaní sa toxínov v tele. Enzýmy majú rôzne oblasti v štruktúre, kde sa molekuly môžu viazať a katalyzovať reakcie. Allosterické miesta a aktívne miesta sú dve rôzne oblasti v štruktúre enzýmu, ktoré uľahčujú väzbu molekúl a následné chemické reakcie.
Čo je to alosterická stránka?
Alosterické miesto je oblasť enzýmu, ktorá umožňuje molekulám aktivátora alebo inhibítora naviazať sa na enzým, ktorý buď aktivuje alebo inhibuje aktivitu enzýmu. Enzýmy pracujú pri rôznych teplotách v závislosti od prostredia. Aktivitu enzýmov ovplyvňuje okrem hlavného substrátu viacero faktorov, vrátane tepla, chladu, pH, umiestnenia v tele a ďalších látok. Existujú niektoré látky, ktoré sa viažu na enzým na inom mieste, ako je normálne aktívne miesto. Tieto miesta, ktoré umožňujú väzbu iných látok, sú známe ako alosterické miesta. Allosterické miesta umožňujú iným látkam buď aktivovať, inhibovať alebo vypnúť enzýmovú aktivitu. Stáva sa to vtedy, keď sa na alosterické miesto naviažu iné látky a zmenia potvrdenie alebo tvar enzýmu.
Obrázok 01: Allosterická stránka
Príkladom alosterického aktivátora je väzba kyslíka na hemoglobín. Alosterická väzba kyslíka na hemoglobín mení potvrdenie hemoglobínu a zvyšuje jeho afinitu k väčšiemu množstvu kyslíka. Tento proces zabezpečuje, že hemoglobín prepraví maximálne množstvo kyslíka z oblastí bohatých na kyslík, ako sú pľúca. Ďalším príkladom alosterického inhibítora je ATP v bunkovom dýchaní. Jedným dôležitým enzýmom zapojeným do glykolýzy je fosfofruktokináza. Tento enzým premieňa ADP na ATP. Keď je v bunke príliš veľa ATP, ATP slúži ako alosterický inhibítor, ktorý sa viaže na alosterické miesto fosfofruktokinázy, aby spomalil premenu ADP na ATP.
Čo je aktívna stránka?
Aktívne miesto je oblasť enzýmu, kde sa molekuly substrátu viažu a podstupujú reakciu za vzniku produktov. Aktívne miesto sa ďalej delí na dve odlišné miesta: väzbové miesto a kalalytické miesto. Vo väzbovom mieste tvoria aminokyselinové zvyšky aktívneho miesta dočasné väzby so substrátom. Na druhej strane, v katalytickom mieste aminokyselinové zvyšky aktívneho miesta katalyzujú reakciu tohto substrátu.
Obrázok 02: Aktívna stránka
Aktívne miesto enzýmu má zvyčajne tri až štyri aminokyseliny, zatiaľ čo ostatné aminokyseliny v enzýme sú potrebné na udržanie terciárnej štruktúry enzýmu. Aktívne miesto enzýmu môže katalyzovať reakciu opakovane, pretože zvyšky sa na konci reakcie nemenia. Tento proces sa bežne dosahuje znížením aktivačnej energie reakcie. Preto má viac substrátov dostatok energie na to, aby prešli chemickou reakciou.
Aké sú podobnosti medzi alosterickou lokalitou a aktívnou lokalitou?
- Alosterické miesto a aktívne miesto sú dve rôzne oblasti v štruktúre enzýmu, ktoré uľahčujú väzbu molekúl a následné chemické reakcie.
- Obe stránky sa skladajú z aminokyselín.
- Tieto stránky majú jedinečný tvar.
- Obe miesta sú veľmi dôležité pre enzýmovú aktivitu a enzýmom katalyzovanú reakciu.
Aký je rozdiel medzi alosterickou lokalitou a aktívnou lokalitou?
Alosterické miesto je oblasť enzýmu, ktorá umožňuje molekulám aktivátora alebo inhibítora viazať sa na enzým s cieľom aktivovať alebo inhibovať aktivitu enzýmu, zatiaľ čo aktívne miesto je oblasť enzýmu, kde sa molekuly substrátu viažu a katalyzujú reakciu výsledkom je výroba konkrétnych produktov. Toto je kľúčový rozdiel medzi alosterickým miestom a aktívnym miestom. Okrem toho alosterické miesta sú prítomné iba v alosterických enzýmoch, zatiaľ čo aktívne miesta sú prítomné vo všetkých enzýmoch.
Nižšie uvedená infografika predstavuje rozdiely medzi alosterickým miestom a aktívnym miestom v tabuľkovej forme na porovnanie vedľa seba.
Súhrn – Allosterická stránka verzus aktívna stránka
Alosterické miesto a aktívne miesto sú dve rôzne oblasti v štruktúre enzýmu. Alosterické miesto je oblasť enzýmu, ktorá umožňuje molekulám aktivátora alebo inhibítora viazať sa na enzým, ktorý buď aktivuje alebo inhibuje aktivitu enzýmu, zatiaľ čo aktívne miesto je oblasť enzýmu, kde sa molekuly substrátu viažu a katalyzujú reakciu vedúcu k produkcii konkrétneho Produkty. Toto je kľúčový rozdiel medzi alosterickým miestom a aktívnym miestom.
