Kľúčový rozdiel medzi pozitívnym a negatívnym alosterizmom je ten, že pozitívny alosterizmus v proteínoch vykazuje vysokú afinitu k ligandom, zatiaľ čo negatívny alosterizmus v proteínoch vykazuje nízku afinitu k ligandom.
Allosterizmus alebo alosterické správanie je jav, pri ktorom môže byť aktivita proteínu zmenená v závislosti od väzby niektorých molekúl na inom mieste, než je aktívne miesto proteínu (konkrétne v enzýmoch). Pozitívny alosterizmus naznačuje, že väzba efektorovej molekuly na enzým spôsobí, že enzým zmení svoju konfiguráciu na aktívnu formu. Naproti tomu negatívny allosteirzmus naznačuje, že väzba efektorovej molekuly spôsobí, že enzým zmení svoju konfiguráciu z aktívnej formy na neaktívnu formu.
Čo je pozitívny alosterizmus?
Pozitívny alosterizmus je zmena konfigurácie proteínu (väčšinou enzýmu) z neaktívnej formy na aktívnu po naviazaní efektorovej molekuly. Efektorová molekula sa viaže na iné miesto ako je aktívne miesto enzýmu; nazýva sa to alosterické miesto. Tento proces je známy aj ako alosterická aktivácia.
Bežným príkladom takejto väzby efektorovej molekuly je väzba molekuly kyslíka s molekulou hemoglobínu, ktorá aktivuje molekulu hemoglobínu, aby účinne transportovala kyslík do buniek. Tam sa molekula kyslíka viaže so železnatým železom molekuly hemu v molekule hemoglobínu. Aktívna forma je známa ako oxy-hemoglobín, zatiaľ čo neaktívna forma je známa ako deoxy-hemoglobín.
Čo je negatívny alosterizmus?
Negatívny alosterizmus je zmena konfigurácie enzýmu z aktívnej formy na neaktívnu po naviazaní efektorovej molekuly. Efektorová molekula sa viaže na iné miesto ako je aktívne miesto enzýmu; nazýva sa to alosterické miesto. Tento proces je známy aj ako alosterická inhibícia.
Obrázok 01: Pozitívny a negatívny alosterizmus
Počas negatívneho alosterizmu väzba jedného ligandu znižuje afinitu enzýmu k substrátu na iných aktívnych miestach dostupných pre väzbu substrátu. Príkladom je väzba 2,3-BPG na alosterické miesto na hemoglobíne, čo spôsobuje zníženie afinity ku kyslíku všetkých podjednotiek.
Aký je rozdiel medzi pozitívnym a negatívnym alosterizmom?
Pri pozitívnom alosterizme naviazanie efektorovej molekuly na enzým spôsobí, že enzým zmení svoju konfiguráciu na aktívnu formu, zatiaľ čo pri negatívnom alosterizme naviazanie efektorovej molekuly spôsobí, že enzým zmení svoju konfiguráciu z aktívnej formulár na neaktívny formulár. Kľúčový rozdiel medzi pozitívnym a negatívnym alosterizmom je v tom, že pozitívny alosterizmus v proteínoch vykazuje vysokú afinitu k ligandom, zatiaľ čo negatívny alosterizmus v proteínoch vykazuje nízku afinitu k ligandom. Okrem toho pozitívny alosterizmus zahŕňa aktiváciu, zatiaľ čo negatívny alosterizmus zahŕňa inhibíciu. Väzba kyslíka s hemoglobínom je príkladom pozitívneho alosterizmu, zatiaľ čo väzba 2,3-BPG s hemoglobínom je príkladom negatívneho alosterizmu.
Nasledujúca infografika predstavuje rozdiel medzi pozitívnym a negatívnym alosterizmom v tabuľkovej forme na porovnanie vedľa seba.
Zhrnutie – pozitívny verzus negatívny allosterizmus
Pri alosterizme alebo alosterickom správaní môže byť aktivita proteínu zmenená v závislosti od väzby niektorých molekúl na inom mieste, než je aktívne miesto proteínu (konkrétne v enzýmoch). Kľúčový rozdiel medzi pozitívnym a negatívnym alosterizmom je v tom, že pozitívny alosterizmus v proteínoch vykazuje vysokú afinitu k ligandom, zatiaľ čo negatívny alosterizmus v proteínoch vykazuje nízku afinitu k ligandom.
