Kľúčový rozdiel – enzým a koenzým
Chemické reakcie premieňajú jeden alebo viac substrátov na produkty. Tieto reakcie sú katalyzované špeciálnymi proteínmi nazývanými enzýmy. Enzýmy fungujú ako katalyzátor väčšiny reakcií bez toho, aby sa spotrebovali. Enzýmy sú vyrobené z aminokyselín a majú jedinečné aminokyselinové sekvencie zložené z 20 rôznych aminokyselín. Enzýmy sú podporované malými neproteínovými organickými molekulami nazývanými kofaktory. Koenzýmy sú jedným typom kofaktorov, ktoré pomáhajú enzýmom vykonávať katalýzu. Kľúčový rozdiel medzi enzýmom a koenzýmom je v tom, že enzým je proteín, ktorý katalyzuje biochemické reakcie, zatiaľ čo koenzým je neproteínová organická molekula, ktorá pomáha enzýmom aktivovať a katalyzovať chemické reakcie. Enzýmy sú makromolekuly, zatiaľ čo koenzýmy sú malé molekuly.
Čo je to enzým?
Enzýmy sú biologické katalyzátory živých buniek. Sú to bielkoviny zložené zo stoviek až miliónov aminokyselín spojených ako perly na šnúrke. Každý enzým má jedinečnú sekvenciu aminokyselín a je určená špecifickým génom. Enzýmy urýchľujú takmer všetky biochemické reakcie v živých organizmoch. Enzýmy ovplyvňujú iba rýchlosť reakcie a ich prítomnosť je nevyhnutná na spustenie chemickej konverzie, pretože aktivačná energia reakcie je znížená enzýmami. Enzýmy menia rýchlosť reakcie bez toho, aby boli spotrebované alebo bez zmeny chemickej štruktúry. Ten istý enzým môže katalyzovať premenu stále väčšieho množstva substrátov na produkty tým, že ukazuje schopnosť katalyzovať rovnakú reakciu znova a znova.
Enzýmy sú vysoko špecifické. Konkrétny enzým sa viaže na špecifický substrát a katalyzuje špecifickú reakciu. Špecifickosť enzýmu je spôsobená tvarom enzýmu. Každý enzým má aktívne miesto so špecifickým tvarom a funkčnými skupinami pre špecifickú väzbu. Len špecifický substrát bude zodpovedať tvaru aktívneho miesta a bude sa s ním spájať. Špecifickosť väzby enzýmového substrátu môže byť vysvetlená dvoma hypotézami s názvom zámková a kľúčová hypotéza a hypotéza indukovanej zhody. Hypotéza zámku a kľúča naznačuje, že zhoda medzi enzýmom a substrátom je špecifická podobne ako zámok a kľúč. Hypotéza indukovaného prispôsobenia hovorí, že tvar aktívneho miesta sa môže meniť, aby sa prispôsobil tvaru špecifického substrátu podobne ako rukavice padnúce na ruku.
Enzymatické reakcie sú ovplyvnené niekoľkými faktormi, ako je pH, teplota atď. Každý enzým má optimálnu hodnotu teploty a pH, aby fungoval efektívne. Enzýmy tiež interagujú s neproteínovými kofaktormi, ako sú prostetické skupiny, koenzýmy, aktivátory atď., aby katalyzovali biochemické reakcie. Enzýmy môžu byť zničené vysokou teplotou alebo vysokou kyslosťou alebo zásaditosťou, pretože sú to bielkoviny.
Obrázok 01: Indukovaný fit model aktivity enzýmu.
Čo je to koenzým?
Chemickým reakciám napomáhajú neproteínové molekuly nazývané kofaktory. Kofaktory pomáhajú enzýmom katalyzovať chemické reakcie. Existujú rôzne typy kofaktorov a koenzýmy sú jedným typom medzi nimi. Koenzým je organická molekula, ktorá sa spája s komplexom enzýmového substrátu a napomáha katalyzačnému procesu reakcie. Sú tiež známe ako pomocné molekuly. Sú zložené z vitamínov alebo odvodené od vitamínov. Preto by strava mala obsahovať vitamíny, ktoré poskytujú nevyhnutné koenzýmy pre biochemické reakcie.
Koenzýmy sa môžu viazať na aktívne miesto enzýmu. Voľne sa viažu na enzým a napomáhajú chemickej reakcii poskytovaním funkčných skupín potrebných pre reakciu alebo zmenou štruktúrnej konformácie enzýmu. Preto je väzba substrátu jednoduchá a reakcia smeruje k produktom. Niektoré koenzýmy pôsobia ako sekundárne substráty a na konci reakcie sa na rozdiel od enzýmov chemicky menia.
Koenzýmy nemôžu katalyzovať chemickú reakciu bez enzýmu. Pomáhajú enzýmom aktivovať sa a vykonávať ich funkcie. Akonáhle sa koenzým naviaže na apoenzým, enzým sa stane aktívnou formou enzýmu nazývaného holoenzým a spustí reakciu.
Príklady koenzýmov sú adenozíntrifosfát (ATP), nikotínamidadeníndinukleotid (NAD), flavínadeníndinukleotid (FAD), koenzým A, vitamíny B1, B2 a B6 atď.
Obrázok 02: Väzba kofaktora s apoenzýmom
Aký je rozdiel medzi enzýmom a koenzýmom?
Enzým vs koenzým |
|
| Enzýmy sú biologické katalyzátory, ktoré urýchľujú chemické reakcie. | Koenzýmy sú organické molekuly, ktoré pomáhajú enzýmom katalyzovať chemické reakcie. |
| Molekulárny typ | |
| Všetky enzýmy sú bielkoviny. | Koenzýmy nie sú proteíny. |
| Zmena v dôsledku reakcií | |
| Enzýmy sa chemickou reakciou nemenia. | Koenzýmy sa v dôsledku reakcie chemicky menia. |
| Špecifickosť | |
| Enzýmy sú špecifické. | Koenzýmy nie sú špecifické. |
| Veľkosť | |
| Enzýmy sú väčšie molekuly. | Koenzýmy sú menšie molekuly. |
| Príklady | |
| Amyláza, proteináza a kináza sú príklady enzýmov. | NAD, ATP, koenzým A a FAD sú príklady koenzýmov. |
Zhrnutie – Enzým verzus koenzým
Enzýmy katalyzujú chemické reakcie. Koenzýmy pomáhajú enzýmom katalyzovať reakciu aktiváciou enzýmov a poskytovaním funkčných skupín. Enzýmy sú bielkoviny zložené z aminokyselín. Koenzýmy nie sú bielkoviny. Získavajú sa najmä z vitamínov. Toto sú rozdiely medzi enzýmami a koenzýmami.
