Kľúčový rozdiel medzi chaperónmi a chaperonínmi je v tom, že chaperóny vykonávajú širokú škálu funkcií vrátane skladania a degradácie proteínu, napomáhania pri zostavovaní proteínov atď., zatiaľ čo kľúčovou funkciou chaperonínov je pomáhať pri skladaní veľkých proteínových molekúl.
Molekulárne chaperóny alebo chaperóny sú proteínové molekuly, ktoré pomáhajú pri procese skladania proteínov do zložitých štruktúr. Preto sú chaperoníny druhom chaperónu, ktorý zahŕňa proteíny tepelného šoku. Zo všetkých typov chaperónov sú chaperoníny najviac študovanými proteínmi kvôli dôležitej úlohe, ktorú zohrávajú pri správnom skladaní proteínov. Pôsobenie chaperónov a chaperonínov preto zabraňuje ireverzibilnej agregácii proteínov a tým umožňuje ich funkčnosť. Chaperóny a chaperoníny sa nepatrne líšia na základe funkčnosti dvoch molekúl.
Čo sú sprievodcovia?
Chaperóny sú proteíny, ktoré pomáhajú pri skladaní proteínov, skladaní proteínov a pri procese degradácie proteínov. Preto existuje mnoho tried molekulárnych chaperónov. Chaperóny, ktoré sa viažu na hydrofóbne povrchy proteínov, uľahčujú skladanie a zabraňujú ireverzibilnej agregácii proteínov. Okrem toho môžu byť chaperóny kategorizované do rôznych tried na základe veľkosti a bunkového kompartmentu. Chaperoníny sú jednou z najdôležitejších tried chaperónov, čo sú proteíny tepelného šoku.
Obrázok 01: Chaperon Action
Okrem toho sú chaperóny nevyhnutné pre proces degradácie bielkovín. Keď sa proteíny nesprávne poskladajú, chaperóny sa podieľajú na procese ubikvitinácie, čo vedie k deštrukcii proteínu.
Čo sú chaperoníny?
Chaperonín je trieda chaperónov, ktoré sa špecificky podieľajú na skladaní veľkých proteínov. Majú špecifickú štruktúru. Chaperoníny obsahovali dvojkruhovú štruktúru, ktorá môže byť homo-dimérna alebo hetero-dimérna. Tieto dve kruhové štruktúry tvoria dve centrálne dutiny. Každá podjednotka má doménu, ktorá sa môže viazať na hydrofóbny povrch proteínu. Akonáhle dôjde k väzbe, chaperoníny prinášajú konformačnú zmenu v proteíne. To umožňuje správne poskladanie proteínu.
Obrázok 02: Chaperoníny
Existujú dve hlavné kategórie chaperonínov, konkrétne chaperoníny skupiny I a chaperoníny skupiny II. Chaperoníny skupiny I sú prokaryotické a zahŕňajú hlavne bakteriálne proteíny tepelného šoku, ako je Hsp60 a prokaryotický GroEL. Chaperoníny skupiny II zahŕňajú archejské a eukaryotické chaperoníny. Niektoré chaperoníny skupiny II sú polypeptidy súvisiace s T-komplexom a GroES.
Aké sú podobnosti medzi chaperónmi a chaperonínmi?
- Chaperóny a chaperoníny sú bielkoviny.
- Podieľajú sa hlavne na skladaní bielkovín.
- Obe sa viažu na hydrofóbne oblasti proteínu.
- Dajú sa syntetizovať in vitro a možno ich použiť v mnohých výskumoch týkajúcich sa nesprávneho poskladania proteínov.
Aký je rozdiel medzi chaperónmi a chaperonínmi?
Chaperóny sú proteíny, ktoré sa podieľajú na skladaní, degradácii a zostavovaní proteínov. Existuje teda niekoľko podtried chaperónov založených na mechanizme účinku. Niektoré zahŕňajú skladanie proteínov, zatiaľ čo iné zahŕňajú solubilizáciu agregovaných proteínov. Na druhej strane chaperoníny sú typom chaperónov, ktoré sa špecificky podieľajú na skladaní veľkých bielkovín. Toto je kľúčový rozdiel medzi chaperónmi a chaperonínmi. Okrem toho existujú dve skupiny chaperonínov; chaperoníny skupiny I a chaperoníny skupiny II.
Nižšie uvedená infografika predstavuje rozdiel medzi chaperónmi a chaperonínmi vo forme tabuľky.
Zhrnutie – Chaperones vs Chaperonins
Chaperóny sú širokou triedou biomolekúl, čo sú bielkoviny. Pomáhajú pri skladaní, degradácii a zostavovaní proteínov. Chaperoníny sú triedou chaperónov, ktoré špecificky fungujú pri skladaní veľkých proteínov. Preto je kľúčový rozdiel medzi chaperónmi a chaperonínmi založený na funkcii týchto dvoch proteínov. Líšia sa aj štruktúrou. Chaperóny sa líšia v štruktúre, zatiaľ čo chaperoníny majú špecifickú štruktúru s dvoma prstencami.
